Le Proteine

Come i carboidrati, alcune proteine hanno una funzione strutturale. Ad esempio i movimenti delle proteine actina e miosina sono responsabili della contrazione dei muscoli scheletrici. Una proprietà che molte proteine possiedono è quella di legarsi a particolari molecole o classi di molecole; possono essere estremamente selettive in ciò che legano. Gli anticorpi sono un esempio di proteine che si attaccano ad un tipo specifico di molecole. Infatti l'ELISA (acronimo dell'espressione inglese Enzyme-Linked ImmunoSorbent Assay), che fa uso di anticorpi, è attualmente uno dei più sensibili test che la medicina moderna usa per identificare varie biomolecole. Probabilmente le più importanti proteine sono gli enzimi. Queste sorprendenti molecole riconoscono specifiche molecole reagenti chiamate substrati e sono in grado di catalizzare le reazioni in cui essi sono coinvolti. Abbassando l'energia di attivazione, un enzima riesce a velocizzare una reazione di un tasso di circa 1011 e oltre: una reazione che in condizioni normali impiegherebbe 3000 anni per completarsi spontaneamente, in presenza di enzimi può impiegare meno di un secondo. L'enzima non viene utilizzato nel processo ed è libero di catalizzare la stessa reazione con un nuovo set di substrati. Usando vari agenti modificatori, l'attività dell'enzima può essere regolata, permettendo il controllo della biochimica cellulare nel suo insieme.

La composizione delle Proteine:

Essenzialmente le proteine sono catene di amminoacidi. Un amminoacido è costituito da un atomo di carbonio legato a quattro gruppi:

- Un gruppo amminico, —NH2; 
- Un gruppo carbossilico , —COOH; 
(Questi gruppi in particolari condizioni fisiologiche esistono come —NH3+ e —COO-)

- Un atomo di idrogeno disposto sopra al carbonio ([[C]]); 
- Un gruppo -R (radicale), differente per ogni amminoacido. In funzione delle proprietà chimiche di tale gruppo, un amminoacido viene classificato come acido, basico, idrofilo (o polare) e idrofobo (o apolare). 
Esistono venti amminoacidi standard. Alcuni di questi hanno funzioni così come sono oppure in una forma modificata. Il glutammato, ad esempio, è un importante neuro-trasmettitore.

Gli amminoacidi possono essere legati assieme tramite un legame peptidico. In questa sintesi per disidratazione viene rimossa una molecola di acqua ed il legame peptidico lega l'azoto del gruppo amminico di un amminoacido con il carbonio del gruppo carbossilico dell'amminoacido contiguo. La molecola risultante viene chiamata dipeptide, mentre le corte catene di amminoacidi (di solito meno di 30) prendono il nome di peptidi o polipeptidi e le catene più lunghe sono le proteine. Ad esempio l'albumina, presente nel siero, contiene 585 residui amminoacidici.

La struttura delle Proteine:

La struttura delle proteine è tradizionalmente descritta come una gerarchia a quattro livelli.

La struttura primaria di una proteina semplice consiste nella sua sequenza lineare di amminoacidi (ad esempio "alanina-glicina-triptofano-serina-glutammato-asparagina-glicina-lisina-..."). 
La struttura secondaria consiste nella morfologia locale. Alcune combinazioni di amminoacidi tendono a ripiegarsi in una spirale chiamata a-elica (alcune sono facilmente osservabili nell'immagine schematica più in alto). 
La struttura terziaria è l'intera struttura tridimensionale della proteina, determinata dalla sequenza degli amminoacidi. Infatti una singola sostituzione può cambiare l'intera struttura. I foglietti ß dell'emoglobina contengono 146 residui amminacidici; la sostituzione del glutammato in posizione 6 con una valina ne cambia il comportamento, provocando l'anemia falciforme. 
Infine la struttura quaternaria riguarda la struttura delle proteine con più subunità peptidiche, come l'emoglobina che ne possiede 4. Non tutte le proteine hanno più di una subunità.

Il matabolismo delle Proteine:

Le proteine ingerite vengono di solito scisse in singoli amminoacidi o in dipeptidi nell'intestino tenue e in seguito assorbiti. Possono poi essere ancora legati assieme a formare nuove proteine. I prodotti intermedi della glicolisi, del ciclo di Krebs e della via dei pentoso fosfati possono essere utilizzati per produrre tutti i 20 amminoacidi, e molti batteri e piante posseggono tutti gli enzimi necessari a sintetizzarli. L'uomo ed altri mammiferi invece non possono sintetizzarne la metà: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina, ovvero gli amminoacidi essenziali che devono essere assunti con la dieta. I mammiferi posseggono invece gli enzimi necessari alla sintesi di alanina, asparagina, aspartato, cisteina, glutammato (o acido glutammico), glutammina, glicina, prolina, serina e tirosina. Possono produrre anche arginina ed istidina, ma non in quantità sufficienti per i giovani animali in crescita, quindi anche questi ultimi due amminoacidi vengono di solito considerati essenziali. Se da un amminoacido viene rimosso un gruppo amminico, questo lascia dietro di sé uno scheletro di carbonio chiamato a-chetoacido. Gli enzimi transaminasi possono facilmente trasferire un gruppo amminico da un amminoacido (trasformando quest'ultimo in a-chetoacido) ad un altro a-chetoacido, trasformandolo in amminoacido. Questo processo è molto importante nella biosintesi degli amminoacidi, come per molte altre trasformazioni biochimiche.
Gli amminoacidi possono essere anche utilizzati per produrre energia. Tale processo porta l'amminoacido ad essere scisso in una molecola di ammoniaca ed in uno scheletro carbonioso. L'ammoniaca (NH3, esistente in forma di ione ammonio NH4+ nel sangue), ad alte concentrazioni è tossica. Per questo in tutti gli animali si è sviluppato il metodo più adatto alla sua escrezione. Gli organismi unicellulari rilasciano semplicemente l'ammoniaca nell'ambiente. Similmente, i pesci della classe Osteichthyes, o pesci ossei, possono rilasciarla nell'acqua dove è facilmente diluita. In generale i mammiferi convertono l'ammoniaca in urea tramite il ciclo dell'urea, prima della sua espulsione.

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